Tipuri de legături între aminoacizi din molecula de proteină

1.KOVALENTNYE COMMUNICATION - obișnuitele legăturile chimice puternice.

a) legătură peptidică

b) o legătură disulfidică

2.NEKOVALENTNYE (LAX) tipuri de comunicare: a) o legătură de hidrogen; b) o legătură ionică; c) interacțiunea hidrofobă

Format prin COOH gruparea unui aminoacid și NH2 aminoacid alăturat -în. Peptida din titlul de aminoacizi de închidere a tuturor titlurilor cu excepția ultimului, localizat la „C“ terminal al moleculei sunt modificate pentru „il“. De exemplu, tetrapeptidă: valil-aspartil-lizil-serină

O legătură peptidică este formată numai prin alfa amino și vecine COOH GRUPURILE DE fragment toți aminoacizii COMMON a moleculei. Dacă carboxil și grupările amino fac parte dintr-un radical, ei nu sunt implicați în formarea legăturilor peptidice în molecula de proteină.

legătură peptidică în sine se datorează în parte dublu tautomerismului lacto-lactamice. Prin urmare, este imposibil să se rotească în jurul ei, și ea a fost pe puterea de un an și jumătate ori legătura normală covalentă. Figura arată că din trei legături covalente în peptidă tijă sau proteină moleculă două sunt rotație simplă și permit, astfel încât tija (întregul lanț polipeptidic) poate fi îndoit în spațiu.

Prin legături covalente din molecula de proteină, în plus față de peptide, se referă, de asemenea, legătură disulfurică.

Disulfurică - este o legătură covalentă. Cu toate acestea, este biologic mult mai puțin stabilă decât legătura peptidică. Acest lucru se datorează faptului că organismul trece rapid procesele redox. Disulfura poate avea loc între diferitele secțiuni ale aceluiași lanț polipeptidic, în timp ce păstrează lanțul într-o stare îndoită. Dacă există o legătură disulfurică între două polipeptide, le combină într-o singură moleculă.

SLABE tipuri de comunicare

În zeci de ori mai slabe decât legăturile covalente. Tipuri de obligațiuni slabe - această interacțiune fizico-chimică. Prin urmare, ele sunt foarte sensibile la modificările condițiilor de mediu (temperatura, pH-ul mediului, tăria ionică a soluției, și așa mai departe).

LEGĂTURĂ DE HIDROGEN - o conexiune care are loc între doi atomi electronegative datorită hidrogen, care este conectat la unul dintre atomii electronegative covalent (a se vedea figura.).

Legarea hidrogenului este de aproximativ 10 de ori mai slabă decât covalentă. În cazul în care legăturile de hidrogen sunt repetate, ele dețin lanțurile polipeptidice cu rezistență ridicată. legături de hidrogen sunt foarte sensibile la condițiile de mediu și prezența în acestea a substanțelor care sunt capabile să formeze astfel de conexiuni (de exemplu, uree).

legătură ionică - are loc între grupuri încărcate pozitiv și negativ (carboxil și amino grupări suplimentare), care se găsesc în radicalii de lizină, arginină, histidină, acid aspartic și acid glutamic.

Hidrofob Interacțiunea - atracția nespecifică care apar între radicalii moleculă de proteină din hidrofob aminoacizi - cauzate de van der Waals și suplimentată cu o forță de ejecție a apei.

Lanțul peptidic are o direcție și două capăt diferite - N-end. care transportă o grupare amino liberă a primului aminoacid și capătul C-terminal. care transportă o grupare carboxil a ultimului aminoacid. Să ne amintim că resturile de aminoacizi sunt legate într-un lanț de succesiune în proteine ​​și peptide. Pentru a apela o peptidă particulară este suficientă pentru a transfera (pornind de la capătul N-terminal) secvența resturilor de aminoacizi constituente în codul de trei litere sau o singură literă. De exemplu, secvența de aminoacizi a angiotensinei hormon peptidic Il se citește după cum urmează: Asp-Arg-Val-Tyr-lle-His-Pro-Phe.

Când peptidele titlu la denumirea prescurtată a aminoacidului adăugat la il sufix, cu excepția ultimelor aminoacizi C-terminali. De exemplu, tetrapeptida Ser-Gly-Pro-Ala citește srilglitsilprlilalanin.

grupări recurente în lanț -NH-CH-CO-to-zyvaetsyapeptidnym schelet. Pentru a fi de orice lungime a lanțului de polipeptidă Indiferent este întotdeauna în centrul ei - nucleul moleculei, exact la fel în toate proteinele. La această tijă stau ca ramuri laterale amino radicali. Raportul Numărul și alternarea acestor radicali diferiți unul de proteine ​​dintr-o alta. monomeri amino, o parte din peptidele și proteinele sunt numite resturi de aminoacizi.

Caracteristicile generale ale peptidelor.

Peptida este format din 2 sau mai multe resturi de aminoacizi legați prin legături peptidice. Peptidele care conțin mai puțin de 10 de resturi de aminoacizi, numite oligopeptide. Peptidele care conțin reziduuri acide mai mult de 10 aminoacizi sunt numite polipeptide. Același număr de aminoacizi și pot conține unele proteine ​​mici. granița convențională dintre polipeptide și proteine ​​se află în regiunea de greutate moleculară de 6.000.

polipeptide mamifere conțin legături peptidice formate între gruparea alfa-amino și alfa carboxil a aminoacizilor proteinogenici. Cu toate acestea, compoziția unora dintre polipeptide pot include alți aminoacizi sau derivați ai aminoacizilor proteinogenici. peptida este Atipic glutationul tripeptida (gamma glutamiltsisteinilglitsin), în care glutamat N-terminale și cisteină nu sunt legate de legătură alfa-peptidic.