Diferențele enzime din catalizatori nebiologice

Enzimele și rolul lor în procesele de viață

De la curs chimie stii ce catalizatorul. Aceasta este o substanță care accelerează reacția, rămânând neschimbată la sfârșitul reacției (nu cheltui). catalizatori biologici numite enzime (din fermentum Latină -. Fermentarea, drojdie), sau enzime.

Aproape toate enzimele - sunt proteine ​​(dar nu toate proteinele - enzime). In ultimii ani, a devenit cunoscut faptul că unele molecule de ARN au proprietățile enzimelor.

Pentru prima dată, o enzimă cristalină de înaltă puritate a fost izolat în 1926 de Dzh.Samnerom biochimist american. Ureaza enzimă. care catalizează scindarea ureei. Până în prezent, există mai mult de două mii. Enzime, iar numărul acestora continuă să crească. Multe dintre ele sunt izolate din celule vii și preparate în formă pură.

În celulă, există mii constante de reactii. Dacă se amestecă în substanțe organice și anorganice in vitro, în exact aceleași proporții ca în celula vie, dar fără enzime, aproape nici o reacție la o rată apreciabilă nu va merge. Aceasta se datorează enzimelor informațiilor genetice este realizat și implementat întregul metabolism.

Pentru titlul de cele mai multe enzime caracterizate sufix -ase, care este adesea adăugat la titlul substratului - o substanță interacționează cu enzima.

Comparativ cu un substrat moleculare enzime greutate au o masă mult mai mare. Această discrepanță sugerează că nu toate molecula enzimă este implicată în cataliză. Pentru a înțelege această întrebare, ar trebui să fie familiarizat cu structura enzimelor.

Prin structura enzimelor pot fi proteine ​​simple sau complexe. În al doilea caz, există grup surplus format din natură neproteinică alta decât porțiunea de proteină (apoenzimei) enzimă - promotor (. Coenzima sau cofactor), formând astfel un goloferment activ. activatori de enzimă sunt:

1) ioni anorganici (de exemplu, pentru a activa enzima amilază prezentă în salivă, ionii de clor necesar (Cl-);

2) grupare prostetică (FAD, biotină), ferm conectat la suport;

3) coenzime (NAD, NADPH, coenzima A) este vag asociat cu substratul.

Porțiunea de proteină și componenta neproteice separat lipsită de activitate enzimatică, dar uniți împreună dobândesc proprietățile caracteristice ale enzimei.

Porțiunea de proteină conține enzime unice în centrele sale de structură active, care sunt o combinație a anumitor resturi de aminoacizi sunt strict orientate în raport cu altele (acum situsurile active ale structurii mai multor enzime a fost rezolvată). site-ul activ interacționează cu molecula de substrat pentru a forma un „complex enzimă-substrat.“ Apoi, „complexul enzimă-substrat“ cade asupra enzimei și produsul de reacție sau produse.

Conform ipotezei prezentate în 1890 E.Fisherom, substrat adecvat pentru enzimă, ca cheia de blocare. și anume configurații spațiale ale centrului activ al enzimei și substratului corespund exact (complementare) între ele. Substratul este comparat cu „cheia“ care se potrivește la „castel“ - enzima. Astfel, lizozimul activa (enzima saliva) are un tip fantă centru și forma corespunde exact fragmenta bețișoare complexe bacteriene molecule de carbohidrați, care este clivat de această enzimă.

In 1959 de D. Koshland emis ipoteza corespondență a cărei structură spațială a substratului și de situsul activ al enzimei este generat numai în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. Această ipoteză este numită „mâna și mănușa“ ipoteza (ipoteze interacțiuni induse). Acest proces de „recunoaștere dinamic“ - astazi cea mai comuna ipoteza.

Diferențele enzime din catalizatori nebiologice

Enzimele sunt foarte diferite de catalizatorii nebiologice.

1. Enzimele semnificativ mai eficiente (10 4 10 9 ori). Astfel, numai molecula de enzimă catalaza poate fi scindată într-un al doilea 10 mii de molecule toxice pentru celulele de peroxid de hidrogen .:

care are loc în timpul oxidării diferiților compuși din organism. Sau un alt exemplu, confirmând eficiența ridicată a activității enzimatice: la temperatura camerei, o moleculă capabilă de ureazei pe secundă împărțită la 30 mii de molecule de uree .:

Nu fi un catalizator, ar dura aproximativ 3 milioane de ani.

2. ridicat specificitatea acțiunii enzimei. Cele mai multe enzime sunt doar unul sau un număr foarte mic de „lor“ compuși naturali (substraturi). Specificitatea enzimelor reflectă formula „o enzimă - un substrat“. Cu aceasta în organismele vii multe reacții catalizate în mod independent.

3. Enzimele sunt disponibile fine și reglarea precisă. Activitatea enzimatică poate fi mărită sau micșorată, cu puține schimbări în mediul în care ea „funcționează“.

4. Catalizatorii nebiologice în majoritatea cazurilor funcționează bine numai la temperatură ridicată. Enzime aceleași, fiind prezente in cantitati mici in celule, care lucrează la presiunea și temperatura obișnuită (deși sfera de acțiune a enzimelor sunt limitate, deoarece temperaturile ridicate cauzează Denaturarea). Deoarece cele mai multe enzime sunt proteine, activitatea lor este cea mai mare în condiții fiziologice normale: t = 35-45 ° C; mediu slab alcalin (deși există un pH optim pentru fiecare enzimă).

5. Enzime forma complexe - așa-numitele benzi transportoare biologice. clivaj sau proces de sinteză a oricărei substanțe într-o celulă este în general împărțit într-un număr de operații chimice. Fiecare operație este efectuată de către o singură enzimă. Un grup de enzime este un fel de transportor biochimic.

6. Enzimele pot fi reglementate, adică „Activat“ și „dezactivată“ (deși acest lucru nu este toate enzimele, cum ar fi amilazei nu este reglată de salivă și un număr de alte enzime digestive). Cele mai multe molecule apofermentami există site-uri care recunosc mai mult și produsul final, „vine în jos“ de la transportor polyfermental. Dacă un astfel de produs este prea mult, activitatea inițială a enzimei este inhibată pentru ei, și invers, în cazul în care produsul este mic, enzima este activat. Deci, guvernat de mai multe procese biochimice.

Astfel, enzimele au o serie de avantaje față de catalizatori non-biologice.