Cum o enzimă - MPD

CUM Enzima

În secolul al XIX-lea. atunci când au fost izolate descrise diferitele preparate de enzime și proprietățile uimitoare ale enzimelor, cercetatorii nu ar putea ajuta, dar întreb: cum funcționează enzimele? Ce îi datorează capacitatea lor de a accelera reacția și selectivitate este atât de remarcabil?

În 1894, chimistul german Emil german Fisher a început un ciclu de studii cu privire la acțiunea enzimelor. Ca urmare, el a ajuns la concluzia că între enzimă și substrat (substanța reactivă așa-numitele) trebuie să existe potrivire configurații moleculare, astfel de blocare a similaritate și configurații cheie. Această imagine luminoasă și vizuală este o explicație bună de specificitate a acțiunii enzimei: de fapt, de blocare se potrivește numai o anumită cheie. Ceea ce este considerat un „blocare“, și că „cheia“ - nu contează. Este important numai ca „nișa“ și „proiecțiile“ ale enzimei și substratului în structurile se potrivesc împreună într-un mod unic. „Cheia este introdusă în broască“, adică. E. Substratul este asociat cu o enzimă, numită un complex intermediar enzima-substrat.

Schema propusă de Fischer, trăiește de peste o sută de ani și niciodată nu se învechește. Dar, din păcate, ea nu spune totul. Dacă „Key“ este atât de convenabil pentru a fi în „gaura cheii“, de ce se transformă în altceva? La urma urmei, în cazul în care configurația corespunzătoare este în mod inevitabil rupt. Pentru ao interpreta, s-a sugerat mai multe rafinamente model de Fisher.

substratul este incomplet: pentru a adera la enzima, substratul trebuie să fie „întins“. Cu alte cuvinte, „cheia“ nu de fier, ci mai degrabă un cauciuc - este capabil să se adapteze la „blocare“. Când se întinde substratul de conectare molecula slăbește și facilitează ruperea acestuia.

Această schemă corespund reacțiilor care apar cu o deconectare (de exemplu, scindarea unui rest de acid fosforic din adenozin trifosfat). Cu toate acestea, rămâne neclar modul în care enzimele funcționează fără a rupe, și formarea de noi conexiuni, de exemplu, prin dublarea ADN-ului.

Prin destramare formarea unei legături între moleculele din cele două substraturi, oamenii de știință au venit cu de altă parte. Pentru o astfel de conexiune acolo, substraturi trebuie să fie mai întâi următoare, și într-o poziție relativă predeterminată unul de celălalt. Acesta folosește un mecanism de „cheie și de blocare“, asta e doar o „blocare“ enzimele în același timp, este nevoie de două „cheie“ -substrata. Și apoi? Apoi, există este exact opusul a „teoriei buck.“ „Colonizând“ pe substraturi enzimatice altera structura spațială. Sub influența noii distribuții a taxelor și factorii geometrici ai moleculei de enzimă de proteină flexibilă deformează în continuare reunirea reactanți, între timp, grupurile catalitice enzimatice își fac treaba.

De fapt molecule absolut rigide nu se întâmplă: schimbarea formei și enzimă și substrat. Acest lucru creează o conformație convenabilă pentru complex cataliza intermediar enzimă-substrat, m. E. O anumită poziție reciprocă a părților moleculelor care constituie complexul.