Site-ul activ al proteinei și selectiv legarea la un ligand - studopediya

Site-ul activ al proteinelor - o anumită porțiune a moleculei de proteină, situată de obicei în locașul său format prin radicali amino, colectate la o anumită porțiune spațială atunci când se formează structura terțiară și capabilă de legare cu ligandul complementar. Secvența lineară a radicalilor cu lanț polipeptidic, formând un centru activ poate fi amplasat la o distanță considerabilă unul față de celălalt.

Înalta specificitate de legare a proteinei la ligand este furnizat structura complementarității a centrului activ al structurii proteinei și ligand.

Sub complementaritatea să înțeleagă de potrivire spațială și chimică a moleculelor care interacționează. Ligandul ar trebui să poată să intre și să se potrivească spațial conformația site-ului activ. Această coincidență poate fi incompletă, dar din cauza labilității conformationala a proteinei, situsul activ capabil de mici schimbări și „ajustat“ de ligand. De asemenea, reținerea ligandului în situsul activ, formând centrul activ, comunicarea trebuie să aibă loc între grupările funcționale ale radicalilor ligand și amino. Contactul dintre ligand și centrul activ al proteinei poate fi fie non-covalent (ionic, hidrogen, hidrofobă) și covalentă.

site-ul activ caracteristic

Centrul activ al proteinei - un relativ izolat din mediul care înconjoară porțiunea de proteină formată de resturi de aminoacizi. În această secțiune a fiecărui reziduu, datorită dimensiunii lor individuale și grupe funcționale, formează „relieful“ al centrului activ.

Proprietățile unice ale site-ului activ depind nu numai de proprietățile chimice ale aminoacizilor în formare, dar, de asemenea, pe orientarea lor exactă reciprocă în spațiu. Prin urmare, chiar și o ușoară deformare a conformația globală a proteinei ca urmare a modificărilor punctuale în structura sa primară sau condiții ambientale pot modifica proprietățile radicalilor funcționali care formează centrul activ chimic și, poate perturba proteine ​​de legare-ligand și funcția. Când Denaturarea de situsul activ al proteinei este distrusă și există o pierdere a activității lor biologice.

Adesea se formează centrul activ, astfel încât accesul apei la radicalii săi de grupări funcționale este limitată, și anume condițiile de legare a ligandului cu radicalii de aminoacizi.

proteină ligand situs de legare este adesea localizat între domenii. De exemplu, enzima tripsină proteolitică, este implicată în hidroliza legăturilor peptidice proteine ​​alimentare din intestin, are două domenii separate printr-un canal. Suprafața interioară a canelurii formate prin radicali de aminoacizi ale acestor domenii în lanțul polipeptidic cu care se confruntă departe unul de altul (Ser177. Gis40. Asp85).

Diferite domenii ale proteinei pot fi deplasate una în raport cu cealaltă atunci când interacționează cu un ligand care facilitează funcționarea continuă a proteinei. Proprietatea principală a proteinelor care stau la baza funcțiilor lor - atașarea selectivă a liganzilor specifici la situsuri specifice ale moleculei de proteină.

- Liganzii pot fi substanțe anorganice (de multe ori de metale ioni) și organice, cu greutate moleculară mică și substanță cu greutate moleculară ridicată;

- Există liganzi care alterează structura chimică când este atașat la centrul activ al (substrat modificări în situsul activ al enzimei) proteine;

- Există liganzi atașați la proteina numai atunci când operațiunea (de exemplu, O2. Transportat hemoglobină), iar liganzii sunt permanent conectate la proteina care operează un rol de sprijin în funcționarea proteinelor (de exemplu, fier, parte a hemoglobinei).

CAPITOLUL 3
Enzime. Mecanismul de acțiune al enzimei

Enzime sau enzimă numite proteine ​​specifice, care fac parte din toate celulele și țesuturile organismelor vii și îndeplini rolul catalizatorilor biologici.

Proprietățile generale ale enzimelor și catalizatorilor anorganici:

1. Nu consumat în reacție.

2. își exercită efectele la concentrații scăzute.

3. Nu afectează magnitudinea constantelor de echilibru de reacție.

4. Acțiunea lor este supusă legii acțiunii în masă.

5. Nu accelera reacția este termodinamic imposibilă.

Diferențele enzime din catalizatori anorganici.

1. termolabilității enzime.

2. Dependența activității enzimei de pH.

3. Specificitatea acțiunii enzimelor.

4. Viteza reacțiilor enzimatice este supusă unor legi cinetice.

5. Activitatea enzimatică depinde de organismele de reglementare de acțiune - activatori și inhibitori.

6. Un număr de enzime în formarea structurii terțiare și cuaternare supuse modificării postsynthetic.

7. Dimensiunile moleculelor enzimatice sunt de obicei mult mai mari decât substraturile lor.

Structura moleculei enzimei

Prin structura enzimelor pot fi proteine ​​simple sau complexe. Enzima este o proteina complexa numita holoenzimă. Porțiunea de proteină a enzimei numită apoenzimei, partea non-proteine ​​- cofactor. Există două tipuri de cofactori:

1. grupare prostetică - este ferm legată de apoenzimei, de multe ori prin legături covalente.

2. Coenzima - partea neproteic, este ușor de separat de apoenzimei. adesea servesc drept co-enzime derivați de vitamine.

Prin coenzime includ următorii compuși:

- pietre, fac parte din citocromilor, catalazele, peroxidazelor, guanilat ciclaza, NO-sintaza și gruparea prostetică enzimă sunt;

- nucleotide - donori și acceptori de reziduuri de acid fosforic;

- ubiquinone sau coenzima Q, este implicat în transferul de electroni și protoni în lanțul respirator de țesut;

- fosfoadenozilfosfosulfat implicate în transportul de sulfat;

- glutation implicat în reacții redox.

Funcția de vitamine Coenzima

transferul de grupuri one carbon

Peste 25% din toate enzimele prezintă activitate catalitică deplină necesită ioni metalici. Luați în considerare rolul lor în cataliza enzimatică.

Rolul substratului metalic care unește în centrul activ al enzimei. Ionii metalici acționează ca stabilizatori molecula de substrat și conformația activă enzimatic a moleculei de proteină a structurilor de enzime, și anume, terțiare și cuaternare.

Ionii metalici - stabilizatori molecula de substrat. Pentru unele complex substrat enzimatic este substanța de conversie cu un ion metalic. De exemplu, pentru majoritatea kinazelor ca o molecula de substrat nu apare ATP și Mg 2+ complex -ATP. În acest caz, Mg 2+ ionul nu interacționează direct cu enzima și este implicată în stabilizarea moleculelor ATP și neutralizarea sarcinii negative a substratului, care facilitează atașamentul față de centrul activ al enzimei.

Schematic rol cofactor în interacțiunea enzimă și substrat poate fi reprezentat ca un set de E-S-Me, unde E - enzimă, S - substrat Me - ion metalic.

Ionii metalici - centrul activ al enzimei stabilizatorilor. In unele cazuri, ionii metalici servi ca „punte“ între enzimă și substrat. Ele efectuează funcția de stabilizare a centrului activ, facilitând atașarea la acesta a substratului, și reacția chimică. În unele cazuri, ionul de metal poate promova aderenta coenzima. Funcțiile de mai sus sunt realizate de metale, cum ar fi Mg 2+. Mn 2+. Zn2 +. Co 2+. Mo 2+. In absenta metal, aceste enzime nu au activitate. Astfel de enzime sunt numite „metaloenzimelor.“

Prin metaloenzime includ, de exemplu, enzima piruvat kinaza.

Rolul metalelor în stabilizarea structurii enzimei. Ionii metalici asigura păstrarea terțiară structurii secundare, cuaternare a moleculei de enzimă. Astfel de enzime în absența ionilor metalici care pot cataliza chimice, cu toate acestea, ele sunt instabile. Activitatea lor este redusă sau dispare chiar complet atunci când mici modificări de pH, temperatură și alte modificări minore în mediul extern. Astfel, ionii metalici funcționează ca stabilizatori conformație optimă a moleculei de proteină.

Uneori, în stabilizarea structurilor secundare și terțiare sunt implicate ioni de metale alcaline pământ. Deci, în scopul de a menține conformația terțiară a piruvat kinazei necesară K + ioni.

Pentru a stabiliza structura cuaternară a alcoolului dehidrogenazei reacției de oxidare catalizare a etanolului, ionii de zinc este necesar.